pp60 c-src (521-533) (phosphorylated)

一、基本信息

• 肽名称：pp60 c‑Src (521‑533) (phosphorylated)
• 常用别名：Src C‑terminal regulatory phosphopeptide；Phospho‑c‑Src (521‑533)；pY530‑Src peptide
• 来源：人 / 小鼠 c‑Src 酪氨酸激酶 C 端调控区
• 三字母序列：Thr‑Ser‑Thr‑Glu‑Pro‑Gln‑Tyr(PO₃H₂)‑Gln‑Pro‑Gly‑Glu‑Asn‑Leu
• 单字母序列：TSTEPQpYQPGENL
• 磷酸化位点：
• Tyr (PO₃H₂) = 磷酸化酪氨酸
• 对应天然蛋白 Tyr530 磷酸化
• 末端：
• N‑terminus：‑NH₂
• C‑terminus：‑COOH
• 结构：线性肽，含磷酸化修饰
• 结构式：

一点通(www.1diantong.com)©

二、理化性质（精确计算）

• 精确分子量：1463.52 Da
• 分子式：C62H94N16O25
• 理论等电点 pI：≈ 1.7（强酸性，因磷酸根 + 酸性氨基酸）
• 修饰：单磷酸化酪氨酸 (pTyr)
• 紫外特征：含 磷酸化 Tyr，280 nm 有吸收
• 溶解性：
• 易溶于水、缓冲液、弱碱性溶液；
• 酸性条件下易溶解，避免强碱性长时间放置
• 稳定性：

1.磷酸酯键在 pH 2–7 稳定

2.强碱性、高温、磷酸酶存在下易去磷酸化

3.建议分装冻存，避免反复冻融

三、生物学背景与功能意义

1. 位置与关键作用

该肽段来自 c‑Src 蛋白 C 端极端保守区域：

• Tyr530 磷酸化 是 c‑Src 自抑制 的核心开关
• 这条肽 完美模拟磷酸化关闭状态的 c‑Src

2. c‑Src 活性调控机制

• Tyr530 未磷酸化：Src 处于开放、活化状态
• Tyr530 磷酸化：
• pTyr530 与自身 SH2 结构域结合 →
• 分子内折叠 → 激酶结构域被锁住 → 活性被抑制

这是 细胞中最经典的酪氨酸激酶自抑制模型。

3. 生理意义

• 调控细胞增殖、迁移、黏附、侵袭
• 参与生长因子信号、癌基因转化
• c‑Src 过度激活 与多种『肿瘤』高度相关

四、结构与序列特征

• 关键功能位点
• pTyr（第 7 位）：
• 负责与 SH2 结构域高亲和力结合
• 周围 Pro、Gln、Gly 等：
• 提供柔性与构象，利于分子内自抑制折叠
• 多个 Glu、Asn：
• 强极性，增强与蛋白结构域的极性作用

2.序列保守性

该 C 端序列在脊椎动物中几乎完全保守，

说明其对 Src 家族激酶活性调控 至关重要。

五、核心科研应用

1. Src 激酶活性与调控研究

• 作为 磷酸化 Src 对照肽
• 研究 SH2 结构域结合特异性
• 解析 Src 自抑制 / 激活构象转换 机制

2. 磷酸化抗体开发与验证

• 用于制备 / 筛选 pY530‑Src 特异性抗体
• 作为 Western blot、IHC、ELISA 的标准磷酸化抗原
• 区分：
• 总 Src
• 磷酸化 Src (pY530，抑制型)
• 活化型 Src (pY419)

3. 信号通路与『肿瘤』研究

• 『肿瘤』中 Src 异常激活机制
• 筛选 靶向 Src SH2 结构域的抑制剂
• 细胞黏附、迁移、侵袭、上皮间质转化研究

4. 酶学与结构生物学

• 蛋白酪氨酸磷酸酶 (PTP) 底物
• 研究 磷酸化 / 去磷酸化动力学
• NMR、SPR、ITC、晶体学研究的理想模型肽